Antimicrobial peptides: hydrophobicity and alpha helical structure

J Pharm Pharmacogn Res 1(2): 39-53, 2013.

Review | Revisión

Antimicrobial peptides: The role of hydrophobicity in the alpha helical structure

[Los péptidos antimicrobianos: El papel de la hidrofobicidad en la estructura helicoidal alfa]

Pandurangan Perumal* and Vijaya P. Pandey

Department of Pharmacy, Annamalai University, Annamalai Nagar, Chidambaram, Tamilnadu, India. *E-mail: perupharma78@gmail.com
Abstract

The antimicrobial peptides (AMPs) are a class of molecule obtained from plants, insects, animals, and humans. These peptides have been classified into five categories: 1. Anionic peptide, 2. Linear alpha helical cationic peptide, 3. Cationic peptide, 4. Anionic and cationic peptides with disulphide bonds, and 5. Anionic and cationic peptide fragments of larger proteins. Factors affecting AMPs are sequence, size, charge, hydrophobicity, amphipathicity, structure and conformation. Synthesis of these peptides is convenient by using solid phase peptide synthesis by using FMOC chemistry protocol. The secondary structures of three synthetic peptides were determined by circular dichroism. Also, it was compared the stability of the α-helical structure and confirmed the percentage of helix of these peptides by using circular dichroism. Some of these AMPs show therapeutic properties like antimicrobial, antiviral, contraceptive, and anticancer. The formulations of some peptides have been entered into the phase I, II, or III of clinical trials. This article to review briefly the sources, classification, factors affecting AMPs activity, synthesis, characterization, mechanism of action and therapeutic concern of AMPs and mainly focussed on percentage of α-helical structure in various medium.

Keywords: Anticancer; antimicrobial peptide; antiviral; circular dichroism; contraceptive.

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Resumen

Los péptidos antimicrobianos (AMP) son una clase de molécula obtenida a partir de plantas, insectos, animales y seres humanos. Estos péptidos han sido clasificados en cinco categorías: 1. Péptido aniónico, 2. Péptido alfa lineal catiónico helicoidal, 3. Péptido catiónico, 4. Péptidos aniónicos y catiónicos con enlaces de disulfuro, y 5. Fragmentos de péptidos aniónicos y catiónicos de proteínas más grandes. Los factores que afectan a los AMP son secuencia, tamaño, carga, hidrofobicidad, anfipaticidad, estructura y conformación. La síntesis de estos péptidos es conveniente mediante el uso de síntesis de péptidos en fase sólida, mediante el protocolo de química FMOC. Las estructuras secundarias de tres péptidos sintéticos se determinaron por dicroísmo circular. También ha sido comparada la estabilidad de la estructura α-helicoidal y confirmado el porcentaje de hélice de estos péptidos mediante el uso de dicroísmo circular. Algunos de estos AMP muestran propiedades terapéuticas como antibióticas, antivirales, anticonceptivas y anticáncer. Las formulaciones de algunos péptidos se encuentran en fases I, II o III de ensayos clínicos. Este artículo revisa brevemente las fuentes, clasificación, factores que afectan a la actividad de los AMP, la síntesis, caracterización, mecanismo de acción y la acción terapéutica de los AMP y se centra principalmente en el porcentaje de la estructura de α-helicoidal en diversos medios.

Palabras Clave: Anticáncer; anticonceptivo; antiviral; dicroismo circular; péptido antimicrobiano.

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Citation Format: Pandurangan Perumal and Vijaya P. Pandey (2013) Antimicrobial peptides: the role of hydrophobicity in the alpha helical structure. J Pharm Pharmacogn Res 1(2): 39-53.
This article has been cited by:
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